A glutationa (GSH) é um tripipeptídeo que contém uma ligação peptídica incomum entre o grupo amina da cisteína e o grupo carboxila da cadeia lateral do glutamato. É um antioxidante, impedindo danos a componentes celulares importantes causados ​​por espécies reativas de oxigênio, como radicais livres e peróxidos.

Os grupos tiol são agentes redutores, existentes a uma concentração de aproximadamente 5 mM nas células animais. A glutationa reduz a ligação dissulfeto formada nas proteínas citoplasmáticas a cisteínas, servindo como doador de elétrons. No processo, a glutationa é convertida em sua forma oxidada dissulfeto de glutationa (GSSG). A glutationa é encontrada quase exclusivamente em sua forma reduzida, uma vez que a enzima que a reverte de sua forma oxidada, a glutationa redutase, é constitutivamente ativa e induzível ao estresse oxidativo. De fato, a proporção de glutationa reduzida para glutationa oxidada dentro das células é freqüentemente usada cientificamente como uma medida de toxicidade celular.

A glutationa foi descoberta por J. de Rey-Paihade em 1888 a partir de extratos de leveduras e muitos tecidos animais (músculo e fígado esquelético de carne de bovino, músculo esquelético de peixe, músculo esquelético de peixe, intestino delgado de cordeiro e cérebro de ovelha) e em clara de ovo fresca. de Rey-Paihade chamou esta substância de filião, que significa amor e enxofre em grego. Em 1921, Hopkins sugeriu que o filotião isolado do fígado, músculo esquelético e levedura é um dipeptídeo que consiste em cisteína e glutamato, mas esses autores ignoraram a presença de glicina no filotião, possivelmente devido à interpretação incorreta dos dados de N de aminoácidos de Van Slyke. Honrando a história da descoberta da filotião, Hopkins nomeou a substância "glutationa". Com base no conteúdo de nitrogênio e enxofre na glutationa isolada de levedura, sangue e fígado, Hunter e Eagles indicaram em 1927 que a glutationa não é um dipeptídeo que contém glutamato –Cisteína, mas é um tripéptido constituído por glutamato – cisteína e um aminoácido adicional de baixo peso molecular (possivelmente serina). Usando um hidrolisado ácido da glutationa, Hopkins propôs em 1929 que a glutationa é um tripipeptídeo formado a partir de cisteína, glutamato e glicina. Essa proposta foi apoiada pelo trabalho independente de Kendall e colegas de trabalho em 1929 e 1930. Com base na titulação da glutationa em água e formaldeído, bem como nos valores observados de pK, Pirie e Pinhey relataram em 1929 que a estrutura da glutationa é γ-glutamato - Cisteína-Glicina. A estrutura da glutationa foi confirmada por Harington e Mead em 1935 através da síntese química de N-carbobenzoxicistina e éster etílico de glicina.

A glutationa (GSH) participa da síntese de leucotrienos e é um cofator da enzima glutationa peroxidase. Também desempenha um papel no processo de biotransformação e desintoxicação hepática; atua como uma molécula hidrofílica que é adicionada a outras toxinas ou resíduos lipofílicos antes de entrar na excreção biliar. Participa na desintoxicação do metilglioxal, um subproduto tóxico do metabolismo, mediado pelas enzimas glioxalase. A glioxalase I catalisa a conversão de metilglioxal e glutationa reduzida em SD-Lactoil-glutationa. A glioxalase II catalisa a conversão de SD-Lactoil glutationa em glutationa reduzida e D-lactato. A glioxalase I catalisa a conversão de metilglioxal e glutationa reduzida em SD-Lactoil-glutationa. A glioxalase II catalisa a conversão de SD-Lactoil glutationa em glutationa reduzida e D-lactato. A GSH é um cofator de reações de conjugação e redução que são catalisadas pelas enzimas glutationa S-transferase expressas no citosol, microssomas e mitocôndrias. No entanto, é capaz de participar da conjugação não enzimática com alguns produtos químicos, como é de se esperar em grande parte com a n-acetil-p-benzoquinona imina (NAPQI), o metabólito reativo do citocromo P450 reativo formado por overdose tóxica de acetaminofeno. A glutationa nessa capacidade se liga ao NAPQI como substrato suicida e, no processo, a desintoxica, substituindo os grupos sulfidril de proteína celular que, de outra forma, seriam aduzidos toxicamente. O tratamento médico preferido para uma overdose dessa natureza, cuja eficácia tem sido consistentemente apoiada na literatura, é a administração (geralmente na forma atomizada) de N-acetilcisteína, que é usada pelas células para substituir o GSSG gasto e permitir um pool de GSH utilizável.

A glutationa é um peptídeo composto de cisteína, glicina e glutamato. Acredita-se que melhore o metabolismo celular da pele e a utilização de oxigênio. Verificou-se que protege o fibroblasto contra a oxidação induzida por radicais livres e atua como um poderoso antioxidante. Estudos indicam que ele pode inativar a enzima tirosinase e extinguir os radicais livres que contribuem para a formação de tirosinase e melanina, servindo como agente clareador ou despigmentante da pele. A glutationa é um componente do tecido vegetal e animal, que ocorre naturalmente no corpo e essencial para o bom funcionamento do sistema imunológico.

Glutationa Usa para Vinificação e Cosméticos

Vinificação

O teor de glutationa no mosto, a primeira forma bruta de vinho, determina o efeito de escurecimento ou caramelização, durante a produção de vinho branco, capturando as quinonas do ácido cafeo-tartárico geradas pela oxidação enzimática como produto da reação da uva. A sua concentração no vinho pode ser determinada por espectrometria de massa UPLC-MRM.

Cosméticos

A glutationa é o agente mais comum tomado por via oral na tentativa de clarear a pele. Também pode ser usado como um creme. Não está claro se ele realmente funciona ou não a partir de 2019. Devido aos efeitos colaterais que podem resultar do uso intravenoso, o governo das Filipinas recomenda contra esse uso.

COA

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